হিমোগ্লোবিন কি ubs

আমাদের শরীরের ভেতর কোষের মধ্যে অক্সিজেনের উপস্থিতিতে এক ধরনের শ্বসন বা respiration ঘটে যাকে Aerobic Respiration বা সবাত শ্বসন বলে। এই প্রক্রিয়ায় O₂ এর মাধ্যমে গ্লুকোজ থেকে ATP molecule তৈরি হয়। ATP হচ্ছে আমাদের শরীরের শক্তির একক। আমাদের কোষগুলো energy source হিসেবে ATP কে ব্যবহার করে।

আমাদের শরীরে দুটো প্রোটিন অণু থাকে যারা কোষের মধ্যে O₂ কে সাপ্লাই করে। এই দুটো প্রোটিন হচ্ছে- Hemoglobin এবং Myoglobin. Myoglobin এর মধ্যে single peptide chain থাকে এবং এটিকে আমাদের শরীরের muscle cell বা পেশি কোষে পাওয়া যায়। আমাদের muscle cell এর মধ্যে থাকা Myoglobin গুলো দরকারের সময় muscle cell কে অক্সিজেন সরবরাহ করে যখন কোষে অক্সিজেনের পরিমান একদম কমে যায়।

Hemoglobin নামক প্রোটিনের মধ্যে 4 ধরনের আলাদা আলাদা polypeptide chain থাকে। Alpha 1 এবং alpha 2 নিয়ে alpha chain এবং beta 1 ও beta 2 নিয়ে Beta chain তৈরি হয়। এই 4 ধরনের polypeptide chain নিয়ে Hemoglobin এর Quaternary গঠন তৈরি হয়। এই গঠনের ফলে Hemoglobin সহজেই O₂ কে তার সাথে যুক্ত করতে পারে। Hemoglobin প্রতিনিয়ত আমাদের lungs থেকে অক্সিজেন নিতে থাকে এবং সেটিকে আমাদের শরীরের প্রতিটা tissue এবং cell এর মধ্যে রক্তের মাধ্যমে সাপ্লাই করে। এছাড়া এটি কোষ থেকে পাওয়া CO₂ কেও বহন করে এবং আমাদের lungs এর কাছে সেটিকে ফিরিয়ে দেয়। এভাবে Hemoglobin আমাদের শরীরে O₂ এবং CO₂ বহন করে।

Hemoglobin এবং Myoglobin নামক এই দুটো প্রোটিনের মধ্যে এক ধরনের prosthetic group থাকে যাকে Heme group বলে। এই গ্রুপটি প্রোটিন দুটোর সাথে অক্সিজেনকে যুক্ত করতে পারে।

Heme group এর মধ্যে দুটো উপাদান থাকে। একটি organic component, যাকে protoporphyrin বলে। Protoporphyrin এর মধ্যে C, N, H, O atom থাকে।

Heme group এর বাকি উপাদানটি হচ্ছে inorganic component, যেটাতে আয়রন (Fe) থাকে। Fe atom থাকার কারনে এর সাথে সহজেই অক্সিজেন যুক্ত হতে পারে। একটা Red Blood Cell এর হিমোগ্লোবিনের গঠন এবং Heme Group কিভাবে আছে সেটা দেখানো হলো-

এবার একটা Heme group এর পুরো রাসায়নিক গঠন দেখো-

ছবি থেকে দেখো, Fe atom কে ঘিরে চারপাশে 4টা N₂ atom ঘিরে আছে। এর মানে হচ্ছে Fe এখানে Ferrous হিসেবে কাজ করছে। তাই এর oxidation number = +2. Fe পরমাণু Heme group এর কেন্দ্রে থাকছে বলে এটি আরো দুটো bond তৈরি করতে পারছে। একটা bond এর মাধ্যমে এটি polypeptide chain এর সাথে যুক্ত হয়, যে চেইনটা Histidine নামক একটা amino acid এর অংশ। আবার Histidine Amino acid হচ্ছে আবার protein (Myoglobin বা Hemoglobin) এর অংশ।

প্রতিটা polypeptide chain একটা single heme group কে ধরে রাখে। একটা Myoglobin সবসময় একটা Heme group কে ধরে রাখে কিন্তু একটা Hemoglobin 4 টা ভিন্ন ভিন্ন Heme group কে ধরে রাখে। এর মানে হচ্ছে Myoglobin মাত্র একটা অক্সিজেনকে নিজের সাথে যুক্ত করতে পারে কিন্তু Hemoglobin চারটা অক্সিজেনকে নিজের সাথে যুক্ত করতে পারে।

যখন Hemoglobin কিংবা Myoglobin কোনো অক্সিজেনের সাথে ব্যালেন্সড থাকে না তখন তাকে Deoxy Hemoglobin এবং Deoxy Myoglobin বলে।

Fe এর আরো একটা bond কিন্তু এখনো বাকি আছে। এটি diatomic oxygen এর সাথে যুক্ত থাকে। নিচের ছবিতে দেখো, একটা unbond heme group এর সাথে কিভাবে একটা diatomic oxygen যুক্ত হয়েছে-

O2 এর electronegativity Fe এর চেয়েও বেশি। ফলে এই bond এর মধ্যে Fe থেকে ইলেকট্রন ঘনত্বকে নিজের দিকে টানবে O₂ atom. তখন Fe atom ঠিকঠাকভাবে Heme group এর একদম কেন্দ্রে অবস্থান করবে।

Heme group এর এই structure টা বেশ জটিল। তাই একে Resonance stabilized structure এর উপর ভিত্তি করে দেখানো যায়। নিচের ছবিতে দেখো-

প্রথমে Fe ফেরাস স্টেজে থাকে এবং তার চার্জ থাকে +2. ঠিক এই সময় অক্সিজেন এখানে নিউট্রাল হিসেবে কাজ করে। কিছুক্ষণ পর অক্সিজেন Fe থেকে ইলেকট্রন নিজের দিকে টেনে নেয় এবং Fe তখন ফেরিক স্টেজে চলে যায়, যেখানে তার চার্জ থাকে +3. এই ধরনের আয়নকে Super Oxide Ion বলে।

যেহেতু diatomic oxygen এর চার্জ এখন -ve হয়ে গিয়েছে তাই এটি এখন কিছুটা unstable হয়ে গেছে। তাই এই unstable diatomic O2 এর সাথে অন্য একটা Histidine Amino Acid হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা যুক্ত হয়। এই অবস্থাকে Distal Histidine বলে। এভাবে diatomic O₂ stable কন্ডিশনে আসে। নিচের ছবিতে দেখো-

কাজেই Hemoglobin এবং Myoglobin এর Heme group এর জন্যই তাদের সাথে diatomic O₂ যুক্ত হয়।